THE ARABIDOPSIS THALIANA ABC TRANSPORTERS TAP1, NAP8 AND ATH12 EXTRUDE PEPTIDES FROM CHLOROPLASTS AND ARE LINKED TO CHLOROPLAST PROTEIN HOMEOSTASIS MAINTENANCE.

Il cloroplasto è l’organello fotosintetico delle alghe verdi e delle piante. Il cloroplasto originò da un antenato simile ai cianobatteri tramite un antico evento endosimbiontico, in maniera simile a quanto accaduto per il mitocondrio. Come vestigi delle sue origini, il cloroplasto possiede un genoma che ancora esprime poche proteine plastidiali. Come diretta conseguenza, il proteoma del cloroplasto è un mosaico di proteine codificate dal nucleo e dal cloroplasto stesso. Questo richiede un importante scambio di informazioni tra i due genomi, per coordinare l’espressione genica per la biogenesi del cloroplasto e per adattarlo alle esigenze fisiologiche e ai cambiamenti nell’ambiente. La segnalazione retrograda è una collezione di vie molecolari generate dal cloroplasto per informare il nucleo del suo stato di sviluppo e funzionale. Lo studio delle vie di segnalazione retrograda coinvolte nella comunicazione di una perturbata omeostasi plastidiale è un campo di ricerca recente e dinamico. Nei nematodi, la via di segnalazione retrograda della omeostasi proteica mitocondriale si affida all’estrusione di peptidi, prodotti dalla degradazione delle proteine danneggiate, da parte del trasportatore ABC HAF-1 localizzato sulla membrana interna del mitocondrio. HAF-1 è omologo al trasportatore di peptidi mitocondriale MDL1 di lievito, che se rimosso causa sensibilità al calore. In questo lavoro, i trasportatori ABC del cloroplasto di Arabidopsis thaliana TAP1, NAP8 e ATH12, non ancora caratterizzati, sono stati identificati come i più vicini omologhi sia di MDL1 che di HAF-1. La presenza di questi trasportatori è necessaria ai cloroplasti per estrudere peptidi quando esposti a calore, e ognuno di loro, è in grado di complementare la sensibilità al calore del mutante di lievito Δmdl1. Piante mutanti nei tre corrispettivi geni sono più sensibili a condizioni che perturbano l’omeostasi proteica plastidiale. Coerentemente, il mutante triplo fallisce nel accumulare a livello di proteina, ma non a livello di trascritto, la chaperona plastidiale CLPB3, , quando esposto ad alte temperature, suggerendo un possibile ruolo per questi trasportatori nella regolazione post-trascrizionale di CLPB3 e, in generale, nella protezione contro le minacce verso la omeostasi proteica del cloroplasto.